Макромолекула-молекула с высокой молекулярной массой. Конфигурация макромолекул
Опубликованно 28.10.2017 01:58
Макромолекула-молекула, которая имеет высокую молекулярную массу. Его структура будет дыра в виде многократно повторяющихся единиц. Рассмотрим особенности подобных соединений, их значение для жизни живых существ.
Особенности состава
Биологические макромолекулы возникают из сотен тысяч маленьких исходных материалов. Для живых организмов характерны три основных типа макромолекул: белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты.
В качестве исходных мономеров для вас выступать, моносахариды, нуклеотиды, аминокислоты. Макромолекула-это почти 90 процентов от массы клетки. В зависимости от последовательности расположения аминокислотных остатков специфической белковой молекулы образуется.
Высокомолекулярными верят те вещества, молекулярная масса которых больше 103 Да.
История возникновения термина
Когда макромолекула имеет? Этот термин был введен, лауреат Нобелевской премии по химии Германом Штаудингером в 1922 году.
Полимерный клубок можно в форме спутанные нити, которые при случайном разматывании во всем пространстве катушки. Этот клубок систематически изменяет его конформацию, пространственная конфигурация макромолекул. Это сравнимо с траектории броуновского движения.
Формирование такого клубка из-за того, что на определенном расстоянии полимерной цепи «теряет» информацию о направлении. Говорить можно оплетку, если высокомолекулярных соединений по длине намного больше, чем длина структурный фрагмент.
Определенные сферически клетка образует конфигурацию
Макромолекула является плотной конформации, сравните объемную долю полимера с единицы. Глобулярное состояние возникает в тех случаях, когда при взаимном действии отдельных звеньев полимеров между собой и внешней средой взаимное влечение.
Реплики структуре макромолекул называют ту часть воды, которая интегрирована в качестве элемента этой структуры. Это следующий гидратным среду макромолекулы.
Характеристика Белковых Молекул
Макромолекулы белков являются гидрофильными веществами. При растворении в воде сухого яичного белка, сначала оно набухает, затем наблюдается постепенный переход в раствор. Во время набухания проникновения воды внутрь белка происходит связывание своей структуре полярных групп. При этом упаковка ослабла плотность полипептидной цепи. Опухшие белковую молекулу рассматривают обратное решение. При последующей абсорбции молекул воды разделения молекул протеина от суммарной массы наблюдается, но идет и процесс распада.
Но набухание белковых молекул не вызывает во всех случаях разрешения. Например, коллагена после поглощения молекул воды остается в набухшем состоянии.
Гидратная Теория
Высокомолекулярные соединения согласно этой теории не только адсорбции, электростатического связывания молекул воды с полярными фрагментами боковых радикалов аминокислот, несущих отрицательный заряд, а также незаменимые аминокислоты, которые имеют положительный заряд.
Частично гидратная вода соединены пептидными связями групп водорода мосты образуют с молекулами воды.
Например, припухают полипептиды, которые имеют неполярные боковые группы. В связи с пептидными связями полипептидные группы толкает цепь. Наличие межцепочных мостов не позволяет сломать белковой молекулы полностью, двигаться в форме раствора.
Структура макромолекул разрушается при нагревании, в результате разрыв и высвобождение полипептидной цепи-это цепи.
Свойства желатина
Химический состав аналогичен желатин коллаген, он образует с водой вязкую жидкость. Среди характерных свойств желатина можно отметить его способность к гелеобразованию.
Такие типы молекул используются в качестве кровоостанавливающих и плазмозамещающих средств. Способность образовывать желатиновые гели, используемые при изготовлении капсул в фармацевтической промышленности.Особенностью растворимости макромолекул
Такие виды молекул имеют различную Растворимость в воде. Определить состав Amino. При наличии в структуре полярных аминокислот способность растворяться в воде значительно возрастает.
Также данное свойство влияет на специфику организации макромолекул. У глобулярных белков Растворимость выше, чем фибриллярными макромолекул. В многочисленных экспериментах зависимость разрешения от размера используемого растворителя.
Первичная структура каждого белка-молекула разное, что белка свойства индивидуальности. Это снижает наличие поперечных связей между полипептидными цепями Растворимость.
Первичная структура белковой молекулы образуется в результате соединения пептидных (амидных), их разрушение при денатурации белка происходит.Высаливание
Для увеличения растворимости белковых молекул растворы нейтральных солей используют. Например, подобным образом, возможно, селективное осаждение белков для их фракционирования. Извлекает число молекул в зависимости от исходного состава смеси.
Функция белков, которая состоит через aussalzen, в сохранении биологического свойства после полного удаления соли.
Суть процесса заключается в удалении анионов и катионов соли гидратной воды из белковой оболочки, обеспечивая стабильность макромолекул. Максимальное количество молекул протеина высаливают при использовании сульфатов. Этот метод будет молекул для очистки и разделения белков макрос, так как они различаются по величине заряда, параметры гидратной воды оболочки. Каждый протеин имеет aussalzen свою собственную зону, т. е. для него соль в указанной концентрации необходимо забрать.
Аминокислоты
В настоящее время существует более двух сотен аминокислот, которые являются частью белковой молекулы. В зависимости от структуры, они подразделяются на две группы:протеиногенные, часть макромолекул;непротеиногенные, не активное участие в образовании белков.
Учеными расшифровка последовательности аминокислот удалось во многих белковых молекул животного и растительного происхождения. Среди аминокислот, которые довольно часто встречаются в составе белковых молекул, отметить Серин, глицин, лейцин, аланин. Для каждого натурального биополимера кислотный состав характеризуется наличием собственных аминокислот. Например, протамины около 85 процентов относятся аргинин, но нет кислого, циклические аминокислоты. Фиброин-это белок-молекула натурального шелка, в котором около половины глицин. В коллагене есть такие редкие аминокислоты, как гидроксипролин, гидроксилизин, отсутствующие в других белковых макромолекулах.
Аминокисотный состав определяет не только особенности аминокислот, а также функции, назначение белковых макромолекул. Их порядок будет через генетический код.Уровни структурной организации биополимеров
Есть четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Каждая структура имеет свои характерные особенности.
Первичная структура белковой молекулы представляет линейную полипептидную цепь аминокислотных остатков, соединений с пептидными связями.
Именно эта структура является наиболее стабильным, так как его кислота пептид существуют ковалентные связи между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой молекулы.
Вторичная структура укладки включает в себя полипептидной цепи посредством водородных связей в спиральных форм.
Третичный тип биополимер характеризуется пространственной укладки полипептидной цепи. В спираль и слоисто-складчатые формы третичной структуры.
Для глобулярных белков характерна эллипсовидная форма, а для фибриллярными молекулами присуща вытянутая форма живет.
Если в макромолекуле только одна полипептидная цепь содержит, белка только третичная структура. Например, белок мышечной ткани (миоглобин), для связывания кислорода. Некоторые биополимеров line-up из нескольких полипептидных цепей цепей, каждая из которых третичные структуры. В этом случае макромолекула имеет четвертичной структуры, состоящие из нескольких шариков, Объединенных в более крупные структуры. Гемоглобин можно считать единственным четвертичные белка, содержащего около 8% гистидина. Он является активным внутриклеточным буфером в эритроцитах, которые держат на стабильном уровне рН крови.Нуклеиновые кислоты
Они являются высокомолекулярными соединениями, которые фрагментами нуклеотидов образуются. РНК и ДНК обнаружены во всех живых клетках, они выполняют именно функцию хранения, передачи и реализации генетической информации. В качестве мономеров нуклеотидов выступать. У каждого из них есть кислоты в составе остаточной основе азота, углеводов, а также фосфор. Исследования показали, что в ДНК различных живых существ принцип дополнения (комплементарности наблюдается). Нуклеиновые кислоты растворимы в воде, но нерастворимые в органических растворителях. Эти биополимеры характеризуются температурой, УФ-облучением.Вместо заключения
Помимо различных белков и нуклеиновых кислот, макромолекул углеводы. Полисахариды в ее составе есть сотни мономеров, которые имеют приятный сладковатый вкус. В качестве примера иерархической структуры макромолекул можно огромные молекулы белков и нуклеиновых кислот со сложными и связанными.
Например, пространственную структуру глобулярной белковой молекулы является следствием иерархической многоуровневой организации из аминокислот. Между отдельными уровнями существует тесная связь, элементы более высокого уровня состоит связано с нижними слоями.
Все биополимеры выполняют важную аналогичные функции. Они являются строительными блоками живых клеток, отвечают за хранение и передачу наследственной информации. Всех живых существ характерны специфические белки, поэтому перед биохимиками себе сложная и ответственная задача, чтобы решить, спасти живое существо от неминуемой смерти.
Категория: Культура
