Конкурентное ингибирование: определение, свойства и примеры

Опубликованно 05.10.2018 20:42

Все биохимические реакции в организме, подвержен конкретный контроль осуществляется через активирующее или тормозящее действие на регуляторные ферменты. Последние обычно находятся в начале цепи метаболических превращений и либо запускает многоэтапный процесс, либо затормозить. Регулирование также некоторые единичные реакции. Конкурентное ингибирование является одним из наиболее важных механизмов контроля каталитической активности ферментов. Что такое торможение?

Механизм ферментативного катализа основан на связывание активного центра фермента с субстратом молекулы (ОНА), что приводит к химической реакции с образованием и выделением продукта (E+S = ES = EP = E+P).

Ингибирования фермента называется снижение скорости или полную остановку процесса катализа. В узком смысле этот термин означает уменьшение сродства активного центра к субстрату, что достигается за счет связывания молекул ферментов с веществами-ингибиторами. Последние могут действовать по-разному, по какому принципу будут разбиты на несколько типов, которые соответствуют одноименным механизмы ингибирования. Основные виды ингибирования

По характеру протекания процесса торможения бывает двух видов: Необратимые – вызывает стойкие изменения в молекуле фермента, лишает их функциональной активности (нагрузки не может быть восстановлен). Это может быть как специфическое и неспецифическое. Ингибитор прочно связывается с ферментом за счет ковалентных взаимодействий. Обратимо – основной формой негативной регуляции ферментов. Через обратимое специфическое присоединение ингибитора с белком-ферментом слабыми фамилия соединений, подходит тариф описание по уравнению Михаэлиса-Уток (исключение аллергии Regulation) составляет.

Существует два основных типа обратимого ингибирования ферментов: конкурентное (возможно ослаблено увеличением концентрации субстрата), а не конкурсный. В последнем случае уменьшение максимально возможной скорости катализа.

Основная разница между конкурентным и неконкурентным ингибированием разъему регуляторных веществ с ферментом. В первом случае ингибитор связывается непосредственно с активным центром, а второй – с другим участком фермента, или с фермент-субстрат комплекса.

Существует также смешанное ингибирование, при связывании с ингибитором предотвращает образование ЕСТЬ, но замедляет катализ. В этом случае вещество-регулятор находится в состав двойных или тройных комплексов (EI и EIS). В особый тип фермента связывается только с ЕГО. Особенности обратимого конкурентного ингибирования ферментов

Конкурентный механизм ингибирования основан на структурном сходстве с нормативными вещества с субстратом. В результате комплекс с ингибитором активного центра, условно обозначается как EI образуется.

Обратимое конкурентное ингибирование имеет следующие особенности: связывание ингибитора происходит в активном центре; Инактивация молекул фермента обратимо; ингибирующий эффект может быть уменьшен увеличением концентрации субстрата; Ингибитор не влияет на максимальную скорость ферментативного катализа; комплекс ЯЙЦО может развалиться, характеризуется соответствующей константой диссоциации.

При этом типе регуляции ингибитор и субстрат как бы konkurrenzieren (конкурируют) между собой за место в активном центре, и откуда происходит название процесса.

В конце конкурса ориентированных на торможение может как обратимый процесс ингибирования ферментативного катализа, основанный на специфической сродство активного центра к вещества-ингибиторы. Механизм действия

Связывание ингибитора с активным центром препятствует образованию фермент-субстратного комплекса, необходимые для осуществления катализа. В итоге молекула фермент становится неактивным. Тем не менее, каталитический центр может войти в контакт не только с ингибитором, но и с субстратом. Вероятность образования комплекса зависит от соотношения концентраций. Если молекулы субстрата значительно больше, фермент реагирует с ними чаще, чем ингибитор.

Влияние на скорость химической реакции

Степень ингибирования катализа при конкуренции ингибирования определяется тем, чтобы сформировать какое количество фермента ЯЙЦО-комплексы. При увеличении концентрации субстрата до такой степени, что роль ингибитора будет вытеснена, и скорость катализа достигает максимально возможного значения соответствующей величины Vmax по уравнению Михаэлиса-Уток.

Такое явление сопровождается сильным разбавлением ингибитор. В результате вероятность связывания уменьшается с ним молекул фермента к нулю, и активные центры реагируют только с субстратом. Кинетические зависимости ферментативных реакций при участии конкурентного ингибитора

Конкурентное торможение увеличивает Михаэлиса константа (Km), которая равна концентрации субстрата, для достижения ? максимальной скорости катализа в начале реакции. Количество фермента, гипотетически связи с тем, что субстрат остается постоянным и количество фактически произведенной ES-комплексов зависит только от концентрации последнего (сложное ЯЙЦО не постоянен и может вытеснять от субстрата).

Признать конкурентное ингибирование ферментов легко график кинетической зависимости для различных концентраций субстрата. В этом случае значение Km различаться, и Vmax остаются постоянными.

В затылок обратное торможение: ингибитор связывается вне активного центра и присутствие субстрата не может влиять на это. В результате часть молекул фермента "будет катализа выключить", а максимально возможная скорость снижается. Тем не менее, активные молекулы фермента могут беспрепятственно контакт с подложкой как при малых так и при высоких концентрациях последнего Поэтому Михаэлиса константа остается постоянной.

Графика конкурентного ингибирования в системе двойных обратных координат представляют собой несколько прямых, ось Y-в точке 1/Vmax. Каждый соответствует только определенной концентрации субстрата. Различные точки пересечения с осью x (1/[S]) говорить о постоянной смене Михаэлиса. Действие конкурентного ингибитора на примере месяцев

Типичным примером конкурентного ингибирования процесса снижения активности сукцинатдегидрогиназы — фермента, катализирующего окисление янтарной кислоты (сукцината) в фумаровую кислоту. В роли ингибитора вот месяц стоит, которые имеют структурное сходство с сукцината.

Добавление ингибитора в окружающей среде вызывает образование сложных месяцев с сукцинатдегидрогиназой. Такая связь не вызывает повреждения активного центра, но кислота блокирует доступность для янтарного. Увеличение концентрации сукцината снижает противовоспалительное действие.

Применение в медицине

По механизму конкурентного ингибирования действие многих лекарств, которые имеют структуру родственники некоторые субстраты метаболических путей, торможение необходимая часть лечения таких заболеваний основывается.

Например, для улучшения проводимости нервных импульсов на мышечные dystrophies требуется уровень ацетилхолина. Это достигается за счет ингибирования активности гидролизующей его ацетилхолинэстеразы. В роли ингибиторов четвертичные аммиака происходят причины, входящие в состав лекарственных веществ (белка, Android и т. д.).

В особую группу антиметаболиты, псевдосубстрата помимо ингибирующего эффекта проявляют свойства выделяют. В этом случае образование комплекса ЯЙЦО приводит к образованию биологически инертного аномального продукта. К антиметаболитам относятся сульфаниламиды (используется при лечении бактериальных инфекций), нуклеотидных аналогов (применяются для остановки роста клеток раковой опухоли) и т. д. Автор: Лидия Первая 12. Август 2018

Категория: Культура